sexta-feira, 24 de maio de 2013

Transdução de sinal: Ácido retinoico e os genes Hox



A comunicação celular é fundamental para a sobrevivência das células. A transdução do sinal permite a uma célula responder a um estímulo ambiental ou proveniente de outras células. Quando um ligando se liga ao seu receptor específico, desencadeia uma cascata de activação de proteínas intracelulares levando à modificação do comportamento da célula. Os receptores estão maioritariamente localizados na superfície celular, mas podem também ser intracelulares. A integração da informação pelas células depende não só dos receptores que reconhecem o sinal, mas também de proteínas de sinalização intracelular que o distribuem dentro da célula, levando a uma resposta. O sinal traduz-se por um controlo do crescimento, proliferação, morte celular, diferenciação e outras funções celulares que permitem a regulação de genes. [1]

No caso dos receptores intracelulares, os ligandos têm que entrar na célula para os activar, sendo estas moléculas pequenas e hidrofóbicas para poderem difundir-se através da membrana celular. Tomamos como exemplo os receptores de hormonas esteróides, da vitamina D ou das hormonas da tiróide. [1]

Receptor do ácido retinóico

O ácido retinóico é a forma activada da vitamina A, não peptídica e lipofílica. É o produto da oxidação pelas enzimas ADH e RDH (Figura 1). Esta molécula actua ligando-se ao receptor de ácido retinóico (RAR), que se encontra ligado ao DNA, formando um heterodímero (complexo proteico com duas subunidades diferentes) com o receptor de retinóide X (RXR) em regiões denominadas elementos de resposta ao ácido retinóico. Existem três tipos de RAR e 3 tipos de RXR: RAR-α, β e gama e RXR-α, β e γ[8,9].


Figura 1 – Conversão da vitamina A (retinol) em ácido retinóico[10]

Os RAR/RXRs ligam-se ao DNA, mesmo na ausência do ligando, recrutando o complexo co-repressor, mantendo a repressão da expressão do gene.
 A ligação ao ácido retinóico altera a conformação do RAR, libertando os complexos co-repressores, induzindo a remodelação da cromatina, descompactando-a e facilitando o complexo de pré-iniciação da transcrição. Os genes afectados são Rarb, Crbp1/2 (Rbp1/2), Crabp1/2 e Cyp26a1 e vários genes da família Hox: Hoxa1, Hoxb1, Hoxb4 e Hoxd4 [9] (Figura 6), que são genes do desenvolvimento conservados, os quais codificam factores de transcrição que controlam o desenvolvimento do plano corporal do embrião ao longo do eixo antero-posterior (disposição e formação de estruturas como pernas e braços) [11]. Mutações nestes genes podem ter consequências em larga escala para o desenvolvimento do organismo. A presença do ácido retinóico aumenta a expressão (mRNA) destes genes durante o desenvolvimento [12], influenciando assim a formação dos planos corporais nos embriões.


Figura – Regulação da expressão dos genes Hox pelo ácido retinóico[10]

As proteínas celulares de ligação ao ácido retinóico (CRABP-I e -II) ligam-se a este no interior da célula (Figura 3). Estas proteínas solubilizam e protegem o ácido retinóico no citoplasma aquoso, embora o CRABP-II favoreça a importação para o núcleo do mesmo até á sua ligação ao RAR. [9]


Figura 3 – Modelo 3-D da proteína de ligação ao ácido retinoico baseado na CRABP-I[13]


Referências:
1. Hang Korng Ea, Frédéric Lioté, LES COMMUNICATIONS INTRACELLULAIRES PAR LES VOIES DE SIGNALISATION, capítulo 7, l’ immunopathologie pour le praticien, PARIS: CRI; 2007. [Citado a 21 de Maio de 2013]. Disponível em http://www.cri-net.com/formation/fichesImmuno/ 

8. Marc Le Vee, Elodie Jouan, Bruno Stieger, Olivier Fardel. Differential regulation of drug transporter expression by all-trans retinoic acid in hepatoma HepaRG cells and human hepatocytes. European Journal of Pharmaceutical Sciences. Março 2013;48(4-5):767-774. DOI http://dx.doi.org/10.1016/j.ejps.2013.01.005

9. Murriel Rhinn, Pascal Dollé. Retinoic acid signalling during development. Devolpment. Março 2012;139(5), 843-858 doi: 10.1242/dev.065938

10. Ferdinand Marlétaz, Linda.Z.Holland,et al.Retinoic acid signaling and the evolution of chordates.International Journal of Biological Sciences. 2006;2(2):38-47. DOI 10.7150/ijbs.2.38

13.  Mansfield SG, Cammer S, Alexender SC, Muehleisen DP, Gray RS, Tropsha A, Bollenbacher WE. Molecular cloning and characterization of an invertebrate cellular retinoic acid binding protein. Proceedings of the National Academy of Sciences of The United States of America. Junho de 1998;95(12): 68256830.





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