Evolução do flagelo bacteriano (outra vez) – Adenda

É necessário ter em mente que a evolução não tem como objectivo construir um flagelo bacteriano. As proteínas (e conjuntos de proteínas) podem ter tido funções não relacionadas com a actividade do flagelo e ter sido modificadas incrementalmente e selectivamente, de modo a que surgissem novas funções, melhorando-as a seguir. A quantidade de proteínas pode ser expandida por duplicação de genes. Evidências provenientes da detecção de homologia e ortologia apontam para a ocorrência de duplicações e o modelo de co-opção é ainda o mais aceite. Outros exemplos de evolução por co-opção são o ciclo de krebs (intermediários teriam funções diferentes) e o mecanismo de splicing da região V(D)J no sistema imune dos vertebrados (1, 2).

Calcular a probabilidade de um flagelo bacteriano, como se os aminoácidos e proteínas se juntassem todos para formar o flagelo bacteriano, espontaneamente por acaso não está correcto. Isso é apenas aceitar que o Michael Behe está certo ao afirmar que o flagelo não pode ter evoluído incrementalmente por mutações e selecção natural, e então calcular a sua formação espontânea, de modo aleatório (2).  

Os criacionistas ao atacarem a ciência apenas conseguem fazer figuras tristes. Qual é o objectivo de fazer cálculos probabilísticos relativos a cenários que ninguém propõe serem os correctos? Para mim a resposta é simples: chatear os cientistas. Se eu trabalhasse no campo da microbiologia e da parasitologia, a estudar a evolução de bactérias e de parasitas como a malária e tivesse constantemente os criacionistas a meterem-se com o meu trabalho e a dizerem que quem cria a resistência a fármacos é o deus deles, não sei se a minha sanidade mental ainda estaria intacta.

Referências:

1. http://www.talkdesign.org/faqs/flagellum.html

2. http://ncse.com/rncse/26/3/evolution-biological-complexity

Anexo:

«One plausible path for the evolution of flagella goes through the following basic stages (keep in mind that this is a summary, and that each major co-option event would be followed by long periods of gradual optimization of function):

a.       A passive, nonspecific pore evolves into a more specific passive pore by addition of gating protein(s). Passive transport converts to active transport by addition of an ATPase that couples ATP hydrolysis to improved export capability. This complex forms a primitive type-III export system.

b.      The type-III export system is converted to a type-III secretion system (T3SS) by addition of outer membrane pore proteins (secretin and secretin chaperone) from the type-II secretion system. These eventually form the P- and L-rings, respectively, of modern flagella. The modern type-III secretory system forms a structure strikingly similar to the rod and ring structure of the flagellum (Hueck 1998; Blocker et al. 2003).

c.       The T3SS secretes several proteins, one of which is an adhesin (a protein that sticks the cell to other cells or to a substrate). Polymerization of this adhesin forms a primitive pilus, an extension that gives the cell improved adhesive capability. After the evolution of the T3SS pilus, the pilus diversifies for various more specialized tasks by duplication and subfunctionalization of the pilus proteins (pilins).

d.      An ion pump complex with another function in the cell fortuitously becomes associated with the base of the secretion system structure, converting the pilus into a primitive protoflagellum. The initial function of the protoflagellum is improved dispersal. Homologs of the motor proteins MotA and MotB are known to function in diverse prokaryotes independent of the flagellum.

e.       The binding of a signal transduction protein to the base of the secretion system regulates the speed of rotation depending on the metabolic health of the cell. This imposes a drift toward favorable regions and away from nutrient-poor regions, such as those found in overcrowded habitats. This is the beginning of chemotactic motility.

f.       Numerous iprovements follow the origin of the crudely functioning flagellum. Notably, many of the different axial proteins (rod, hook, linkers, filament, caps) originate by duplication and subfunctionalization of pilins or the primitive flagellar axial structure. These proteins end up forming the axial protein family.»  (http://www.talkorigins.org/indexcc/CB/CB200_1.html)