É necessário ter em mente que a evolução não tem como
objectivo construir um flagelo bacteriano. As proteínas (e conjuntos de
proteínas) podem ter tido funções não relacionadas com a actividade do flagelo
e ter sido modificadas incrementalmente e selectivamente, de modo a que
surgissem novas funções, melhorando-as a seguir. A quantidade de proteínas pode
ser expandida por duplicação de genes. Evidências provenientes da detecção de
homologia e ortologia apontam para a ocorrência de duplicações e o modelo de
co-opção é ainda o mais aceite. Outros exemplos de evolução por co-opção são o
ciclo de krebs (intermediários teriam funções diferentes) e o mecanismo de splicing da região V(D)J no sistema
imune dos vertebrados (1, 2).
Calcular a probabilidade de um flagelo bacteriano, como se
os aminoácidos e proteínas se juntassem todos para formar o flagelo bacteriano,
espontaneamente por acaso não está correcto. Isso é apenas aceitar que o
Michael Behe está certo ao afirmar que o flagelo não pode ter evoluído
incrementalmente por mutações e selecção natural, e então calcular a sua
formação espontânea, de modo aleatório (2).
Os criacionistas ao atacarem a ciência apenas conseguem
fazer figuras tristes. Qual é o objectivo de fazer cálculos probabilísticos
relativos a cenários que ninguém propõe serem os correctos? Para mim a resposta
é simples: chatear os cientistas. Se eu trabalhasse no campo da microbiologia e
da parasitologia, a estudar a evolução de bactérias e de parasitas como a
malária e tivesse constantemente os criacionistas a meterem-se com o meu
trabalho e a dizerem que quem cria a resistência a fármacos é o deus deles, não
sei se a minha sanidade mental ainda estaria intacta.
Referências:
Anexo:
«One plausible path for the evolution of flagella goes through the
following basic stages (keep in mind that this is a summary, and that each
major co-option event would be followed by long periods of gradual optimization
of function):
a.
A passive, nonspecific pore evolves into a more specific passive pore by
addition of gating protein(s). Passive transport converts to active transport
by addition of an ATPase that couples ATP hydrolysis to improved export
capability. This complex forms a primitive
type-III export system.
b.
The type-III export system is converted to a type-III secretion system
(T3SS) by addition of outer membrane pore proteins (secretin and secretin
chaperone) from the type-II secretion system. These eventually form the P- and
L-rings, respectively, of modern flagella. The modern type-III secretory system
forms a structure strikingly similar to the rod and ring structure of the
flagellum (Hueck 1998; Blocker et al. 2003).
c.
The T3SS secretes several proteins, one of which is an adhesin (a
protein that sticks the cell to other cells or to a substrate). Polymerization
of this adhesin forms a primitive pilus, an extension that gives the cell
improved adhesive capability. After the evolution of the T3SS pilus, the pilus
diversifies for various more specialized tasks by duplication and
subfunctionalization of the pilus proteins (pilins).
d.
An ion pump complex with another function in the cell fortuitously
becomes associated with the base of the secretion system structure, converting
the pilus into a primitive protoflagellum. The initial function of the
protoflagellum is improved dispersal. Homologs of the motor proteins MotA and
MotB are known to function in diverse prokaryotes independent of the flagellum.
e.
The binding of a signal transduction protein to the base of the
secretion system regulates the speed of rotation depending on the metabolic
health of the cell. This imposes a drift toward favorable regions and away from
nutrient-poor regions, such as those found in overcrowded habitats. This is the beginning of chemotactic motility.
f.
Numerous iprovements follow the origin of the crudely functioning
flagellum. Notably, many of the different axial proteins (rod, hook, linkers,
filament, caps) originate by duplication and subfunctionalization of pilins or
the primitive flagellar axial structure. These proteins end up forming the
axial protein family.» (http://www.talkorigins.org/indexcc/CB/CB200_1.html)
