Ultimamente têm sido
conduzidos trabalhos de investigação sobre a origem da complexidade e função
proteica.
Em 2011 foi publicado um
artigo na revista Nature sobre a evolução das estruturas da ATPase de células
de fungos. Um dos líderes da investigação é Joseph W. Thornton, da Universidade
de Oregon (autor de um óptimo artigo sobre o qual já falei aqui no blog, também
sobre evolução de proteínas – Evolução de proteínas II). Nos
fungos (Agaricus bisporus), as células têm que mover os átomos de um lugar para
outro. Uma das maneiras de fazer isso é com bombas moleculares, os complexos
ATPase vacuolar. Um anel de proteínas lança átomos de um lado de uma membrana
no fungo para o outro. Este anel é claramente uma estrutura complexa. Ele
contém seis moléculas de proteína: Quatro das moléculas consistem da proteína
Vma3, quinto é a Vma11 e o sexto a Vma16. Todos os três tipos de proteínas são
essenciais para o anel de girar.
Para saber como essa estrutura
complexa evoluiu, os cientistas compararam as proteínas relacionadas noutros
organismos, como animais (fungos e animais compartilham um ancestral comum que
viveu há cerca de um bilião de anos).
Nos animais, os complexos de
ATPase vacuolar também têm anéis feitos de seis proteínas. Mas esses anéis são
diferentes dos anéis dos animais: em vez de ter os três tipos de proteínas nos
seus anéis, têm apenas duas. Cada anel da proteína animal é constituído por
cinco cópias de Vma3 e uma de Vma16. Os fungos são mais complexos do que os
animais, pelo menos quando se trata de seus complexos ATPase vacuolar.
Os investigadores olharam
atentamente para os genes codificantes responsáveis pelas proteínas do anel. A
Vma11, a proteína exclusiva dos fungos, acaba por ser um parente próximo da
Vma3 em animais e fungos. Os genes para Vma3 e Vma11 devem, portanto,
compartilhar um ancestral comum. A equipe de Thornton concluiu que no início da
evolução dos fungos, um gene ancestral das proteínas do anel foi acidentalmente
duplicado. Dessas duas cópias, uma evoluiu para Vma3 e outra para Vma11.
Ao comparar as diferenças
entre os genes para Vma3 e Vma11, os cientistas reconstituíram o gene ancestral
do qual ambas as proteínas (Vma3 e Vma11) evoluíram. Depois usaram a sequência
de DNA em causa para criar uma proteína, reconstituindo uma proteína de 800
milhões de anos de idade. Thornton e a sua equipa chamaram a esta proteína
Anc.3-11. Então, os cientistas quiseram saber como o anel de proteína funcionava
com esta proteína. Para descobrir, inseriram o gene para a Anc.3-11 no DNA duma
levedura. Eles também “desligaram” os seus genes descendentes (Vma3 e Vma11), o
que numa situação normal seria letal. No entanto foi descoberto que as leveduras
poderiam sobreviver com Anc.3-11
a substituí-los, com anéis totalmente funcionais.
Então: os fungos começaram
com anéis feitos de apenas duas proteínas - as mesmas encontradas nos animais
(como nós, humanos). As proteínas eram versáteis, capazes de se ligar a si ou
aos seus parceiros, juntando-se a proteínas ou à sua direita ou à sua esquerda.
Mais tarde, o gene para a Anc.3-11 foi duplicado, originando-se a Vma3 e a Vma11.
Estas novas proteínas continuaram a fazer o que as antigas faziam. Mas ao longo
de milhões de gerações de fungos, começaram a sofrer mutações. Algumas dessas
mutações reduziram a sua versatilidade. A Vma11, perdeu a capacidade de se
ligar a Vma3 do seu lado dos ponteiros do relógio. A Vma3 perdeu a capacidade
de se ligar à Vma16 do seu lado dos ponteiros do relógio. Estas mutações não
mataram o fungo, porque as proteínas ainda poderiam unir num anel, sendo
consideradas mutações neutras. Mas agora o anel só se pode formar com êxito,
apenas se todas as três proteínas estiverem presentes.
Resumindo: com o tempo,
evoluíram mais partes e, em seguida, as partes adicionais começaram a divergir
uma da outra. Os fungos acabaram com uma estrutura mais complexa do que a dos
seus antepassados.
Outro exemplo de evolução
neutra construtiva é a edição de RNA. Um cenário proposto é o seguinte: uma
enzima sofre mutações, podendo mudar certos nucleótidos do RNA. Esta enzima não
prejudica a célula, nem a ajuda, pelo menos não no início, persistindo. Mais
tarde ocorre uma mutação prejudicial num gene. Felizmente, a célula já tem a
enzima de ligação ao RNA, o que pode compensar essa mutação editando o RNA. Ele
protege a célula dos danos da mutação, permitindo a esta passar para a próxima
geração e disseminar-se pela população. A evolução desta enzima de edição de RNA
e a mutação que se fixou nada teve a ver com a selecção natural e uma vez que
se apoderou da população, já não se puderam livrar dela.
Referências:
- http://www.scientificamerican.com/article.cfm?id=the-surprising-origins-of-evolutionary-complexity
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